学术进展
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学术进展王友军教授在Nature Communications及JBC等刊物合作发表文章阐述Orai1钙离子通道激活的分子机制
发布时间：2016-12-23
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当内质网（ER）中钙水平降低时，ER膜上的单次跨膜蛋白STIM1会被激活。 钙感受器蛋白STIM1进而通过在自身构象及内质网上定位的变化，结合并激活细胞膜上的Orai钙离子通道，引起细胞持续性的钙内流。这一现象即钙池操纵性钙内流（SOCE）。该生物过程参与改变很多关键基因的表达水平，影响细胞增殖分化以及免疫细胞的功能，并与众多免疫疾病，心血管疾病及肿瘤的发生密切相关。因而阐明SOCE的激活及调控的分子机制具有非常重要的生理和医学意义。
王友军教授与美国宾州州立大学Gill教授及Dr. Zhou Yandong通过构建一系列的Orai1串联多聚体，并结合E106A无活性突变，发现Orai1钙离子通道必需以六聚体的形式发挥作用。这一结果有力的支持了来自Orai1晶体结构的数据。后续的来自Orai1功能研究的实验结果也支持这一结论。这一研究发表在JBC上（IF：4.26）。王教授与其合作者还发现了一个在内质网钙库正常充满时，不结合STIM1即可100%正常激活Orai1突变体。针对该突变体的研究结果揭示了Orai1激活的重要分子机制，即Orai1-N末端与STIM1的结合不是其激活所必需的，这一研究发表在Nature Communications上（IF：11.33）
JBC (IF 4.2) Nature Communications(IF 11.33)